Когда речь заходит о шёлке, большинство людей представляет себе красивую, блестящую, легкую ткань. Однако для нас шёлк, в первую очередь – это сложный природный полимер, богатое белками биологическое сырье, которое можно с помощью биотехнологии и ферментации преобразовать в комплексный функциональный актив для косметических средств.
Сканирующая электронная микроскопия волокна шёлка. Две нити белка фиброина, связанных адгезивным клейким белком серицином. После удаления серицина остаются два волокна, состоящие из фиброина [1].
Шёлковая нить состоит в основном из белков: две нити белка фиброина, связанных адгезивным клейким белком серицином. Эти два белка составляют 95-98% состава шёлка. На остальные несколько процентов приходятся воски, углеводы, минеральные вещества, пигменты и сотни различных низкомолекулярных противомикробных пептидов и ингибиторов протеаз [2].
Такой богатый состав шелкового кокона обеспечивает защиту куколки тутового шелкопряда от птиц, животных, бактерий, грибов, вирусов и негативных факторов окружающей среды.
Чтобы извлечь из шёлка всё самое ценное, мы с помощью специальных ферментов и в определенных условиях гидролизуем его. Такой ферментативный гидролиз позволяет расщепить крупные шёлковые белки (фиброин и серицин) на более биодоступные, эффективные пептиды и свободные аминокислоты, переводя нерастворимые гидрофобные компоненты в водный раствор.
Гидролизованные протеины шёлка (Hydrolyzed Silk Protein) – это активный косметический ингредиент, который мы получаем биотехнологическим путем в процессе ферментативного гидролиза кокона тутового шелкопряда (Bombyx mori).
Представляет собой водный раствор аминокислот и пептидов различной молекулярной массы.
Какие преимущества дает нам ферментативный гидролиз шёлковых коконов:
- Повышение биодоступности исходных компонентов. В процессе гидролиза белков образуются пептиды меньшего размера и свободные аминокислоты.
- Расщепление фиброина. Ферментативный гидролиз позволяет расщепить и перевести в раствор крупный нерастворимый в воде белок фиброин. Это позволяет использовать ценные пептиды и аминокислоты фиброина в косметических продуктах в жидкой форме.
- Повышение безопасности, гипоаллергенность. У людей часто встречается аллергия на различные белки животного или растительного происхождения. В процессе гидролиза снижается аллергенность продукта за счет расщепления исходных белков серицина и фиброина.
Аминокислотный состав шёлка
Белки шёлка богаты такими аминокислотами, как глицин, серин, аланин, аспарагиновая кислота, треонин и тирозин. А аминокислотный состав белка серицина идентичен натуральному увлажняющему фактору (NMF), который является естественной, неотъемлемой частью структуры кожи человека [3].
Глицин, проникая в глубокие слои эпидермиса, улучшает обменные процессы, защищает мембраны клеток от разрушительного воздействия свободных радикалов, предотвращает процессы преждевременного старения кожи.
Серин и аланин играют основную роль в удержании воды в роговом слое [4].
Аспарагиновая кислота способна воздействовать на меланин и уменьшить возрастные пигментные пятна. Способствует восстановлению сухих и поврежденных волос.
Благодаря ценному составу исходных шёлковых коконов и ферментативному гидролизу, повышающему биологическую активность и биодоступность компонентов, мы получаем эффективное, биотехнологическое сырье для косметики.
Гидролизованные протеины шёлка (Hydrolyzed Silk Protein). Свойства:
-
- Эффективное увлажнение
- Регенерация кожных покровов и поврежденных волос, заживление ран, рубцов, разглаживание морщин
- Стимуляция выработки собственного коллагена, повышение эластичности кожи
- Защита кожи и волос от воздействия агрессивных факторов внешней среды
- Защитная гигроскопичная пленка, придающая волосам блеск и эластичность
- Kwon K.-J., Seok H. Silk Protein-Based Membrane for Guided Bone Regeneration // Appl. Sci. 2018. Vol. 8, № 8. P. 1214.
- Zhang Y. et al. Comparative Proteome Analysis of Multi-Layer Cocoon of the Silkworm, Bombyx mori // PLoS One / ed. Söderhäll I. 2015. Vol. 10, № 4. P. e0123403.
- Gunnarsson M. et al. Extraction of natural moisturizing factor from the stratum corneum and its implication on skin molecular mobility // J. Colloid Interface Sci. 2021. Vol. 604. P. 480–491.
- Solano F. Metabolism and Functions of Amino Acids in the Skin. 2020. P. 187–199.
